Cấu trúc protein được xây dựng như thế nào

Sinh học hiện đại đã thâm nhập sâu vào ruột của tế bào - “viên gạch” của các sinh vật. Đối với các nhà khoa học, một tế bào sống xuất hiện là sự kết hợp hài hòa của các cấu trúc đơn giản hơn - màng, ống, hạt, dạng sợi, bao gồm các phân tử có trật tự kết nối với nhau.

Việc nghiên cứu cấu trúc sinh học, thành phần và tổ chức phân tử, hoạt động cụ thể của chúng đã trở thành chủ đề của sinh học phân tử.

Sự thành công của phương pháp sau chủ yếu liên quan đến việc giải mã cấu trúc của axit nucleic và bản chất của thông tin di truyền. Phân tử axit nucleic là một chuỗi thẳng gồm bốn loại nucleotit được sắp xếp theo một trật tự phức tạp nhưng được xác định chặt chẽ, có thể được so sánh với sự sắp xếp thông thường của các chữ cái trong một văn bản có nghĩa. Cũng giống như một văn bản mang một số thông điệp, một số thông tin, thứ tự của các nucleotide trong phân tử axit nucleic chứa thông tin về các cấu trúc riêng lẻ của protein sẽ được tạo ra trong quá trình xây dựng một sinh vật.

Một phân tử protein cũng là một chuỗi các yếu tố cấu trúc tuyến tính, nhưng không phải là nucleotide, mà là hai mươi loại axit amin. Mỗi sự kết hợp của ba nucleotit trong một phân tử axit nucleic (mã di truyền) quyết định sự bao gồm của một hoặc một trong số hai mươi axit amin. Trình tự của các bộ ba nuclêôtit quyết định trình tự chính xác của các axit amin trong phân tử prôtêin được tổng hợp.

Tiếp tục so sánh thông tin di truyền đã được chấp nhận rộng rãi với văn bản viết, chúng ta có thể nói rằng trong quá trình tổng hợp protein, văn bản được viết bằng ngôn ngữ nucleotide được dịch sang ngôn ngữ của axit amin. Thông tin có trong văn bản axit amin của một loại protein cụ thể - nghĩa là, thành phần và trình tự của các axit amin vốn có của riêng nó - xác định hình dạng và tổ chức bên trong của nó - thứ tự không gian của các yếu tố cấu trúc mà trên đó một số cấu trúc sinh học của nó các chức năng phụ thuộc. Nếu trật tự này bị xáo trộn, ví dụ, các protein enzyme sẽ mất khả năng xúc tác các phản ứng trong cơ thể.

Các nghiên cứu đã chỉ ra rằng các chức năng nhất định của protein được thực hiện trực tiếp bởi các liên kết của các nhóm hóa học nằm trong các vùng nhất định của phân tử protein có trật tự - các trung tâm chức năng cụ thể. Khi trật tự bị phá vỡ - ví dụ, một phân tử protein tan chảy - thì sự kết hợp của các nhóm hóa học có cơ hội thay đổi sự sắp xếp lẫn nhau của chúng, các trung tâm phân tán và chức năng không còn tồn tại.

Như vậy, việc dịch từ ngôn ngữ nuclêôtit sang ngôn ngữ của axit amin không chỉ là một quá trình dịch mã. Các chữ cái của axit amin có hàm lượng vật lý và hóa học phong phú hơn nhiều so với các loại nuclêôtit. Và nói chung, thông tin do một phân tử protein mang về cơ bản khác với thông tin nucleotide, vì nó quyết định tính đặc trưng của cấu trúc của các phân tử protein và các chức năng sinh học nhỏ nhất của chúng.

Một so sánh nữa có thể được thực hiện từ lĩnh vực kỹ thuật. Thông tin chứa trong axit nucleic giống như bản thiết kế mà từ đó các bộ phận được sản xuất và lắp ráp theo một trình tự cụ thể. Phân tử protein là một cơ chế lắp ráp và thông tin chứa trong trình tự các axit amin của nó là chương trình của chính cơ chế đó.

Trong một tế bào sống, hầu hết các protein hoạt động không phải ở trạng thái tự do, mà là các thành phần của cấu trúc phức tạp - hệ thống cân bằng và được kiểm soát tốt, trong đó mỗi protein có một vị trí nhất định và một phần nhất định trong chức năng sinh lý tổng thể. Việc xây dựng các cấu trúc tế bào phức tạp là một quá trình chuyển đổi biện chứng từ lĩnh vực hóa học (bao gồm hoạt động của các phân tử protein riêng lẻ) sang lĩnh vực sinh học.

Cấu trúc sinh học phức tạp, ngoài protein, còn chứa lipid, carbohydrate và các chất khác.Tuy nhiên, trong việc xây dựng các cấu trúc nội bào phức tạp, vai trò của các chất này không phải là hàng đầu.

Theo bản chất cấu trúc hóa học của chúng, cacbohydrat và lipid đơn giản là không thể chứa một lượng lớn thông tin cần thiết cho việc xây dựng như vậy. Vai trò quan trọng nhất trong nó thuộc về các protein cụ thể.

Vì vậy, sinh học phân tử ngày nay xác nhận và nêu chi tiết quan điểm nổi tiếng của F. Engels về protein là cơ sở của sự sống. Trong protein, nơi các phân tử đa dạng vô hạn được xây dựng từ các thành phần cấu trúc với các đặc tính rất khác nhau, nơi độ chính xác của một tổ chức duy nhất được kết hợp với tính linh hoạt và dẻo, thiên nhiên đã tìm thấy một vật liệu đặc biệt có thể tạo ra một dạng chuyển động sinh học cao hơn. của vấn đề.
Tổ chức phân tử chặt chẽ của các cấu trúc sinh học chủ yếu được xác định bởi tính chất đặc thù của sự tương tác của các protein. Các phân tử của chúng được kết nối với nhau một cách chọn lọc: mỗi phân tử đều có những hàng xóm được xác định rõ ràng. Đây có thể là những phân tử giống hệt cái này hoặc khác với nó. Nhưng trong mọi trường hợp, những người hàng xóm được "lập trình", được thiết lập và không thể khác. Tính chính xác của tổ chức càng tăng thêm do thực tế là các protein không giống nhau về cấu hình không gian, với các nhóm hóa học định vị khác nhau, được kết nối với nhau theo một cách có định hướng: không phải ngẫu nhiên, mà chỉ ở một số vùng nhất định trên bề mặt của chúng. Các vùng tiếp xúc này được cấu trúc hóa học để cung cấp độ chọn lọc liên kết đáng tin cậy và không có lỗi. Chúng được gọi là các khu vực liên lạc cụ thể, hoặc các trung tâm cụ thể.

Sự hiện diện của các trung tâm cụ thể là đặc tính chung của các protein thực hiện các chức năng sinh học chuyên biệt. Đây là những "cơ quan làm việc" của các phân tử protein. Do các trung tâm đặc hiệu đặc biệt, các protein enzyme liên kết chọn lọc các chất, chất xúc tác của các biến đổi hóa học là protein chống độc, liên kết chất độc, v.v.

Một hệ thống tương tác được tổ chức giữa các nhóm hóa học của một trung tâm cụ thể và một phân tử đối tác khi chúng tiếp xúc. Nó bao gồm, thứ nhất, lực hút tĩnh điện giữa các nhóm có điện tích trái dấu; thứ hai, cái gọi là liên kết hydro giữa các nhóm phân cực điện; và cuối cùng, thứ ba, liên kết "kỵ nước" - tương tác giữa các nhóm không phân cực (nhóm bị đẩy lùi bởi nước). Theo quy luật, các liên kết hóa học ổn định không phát sinh ở đây, vì từng tương tác riêng lẻ trong số các tương tác được liệt kê là khá yếu. Nhưng nhìn chung, hệ thống của một trung tâm cụ thể cung cấp đủ sức mạnh cho sự kết nối của các phân tử.

Tính chọn lọc nêu trên đối với hoạt động của các trung tâm cụ thể đạt được do sự tương ứng trong thành phần và vị trí của các nhóm hóa học ở chính trung tâm và trong phân tử đối tác - cái gọi là tính bổ sung. Bất kỳ sự thay thế hoặc chuyển động của các nhóm có nghĩa là vi phạm phần bổ sung ™. Rõ ràng là một trung tâm cụ thể không chỉ là một cơ chế hoạt động mà còn là một mật mã cho phép một phân tử protein "nhận ra" đối tác của nó trong số nhiều phân tử khác, ngay cả những phân tử có độ tương đồng lớn với đối tác này.

Khái niệm về các trung tâm cụ thể chỉ phản ánh đặc điểm chung của các cơ chế chức năng vốn có trong protein. Các chức năng cụ thể của protein, cấu trúc và phản ứng của các trung tâm cụ thể của chúng vẫn là một lĩnh vực khoa học, nơi hầu hết mọi thứ vẫn phải được thực hiện. Điều này cũng áp dụng cho các quá trình hình thành cấu trúc sinh học siêu phân tử.

Một số cấu trúc sinh học cực kỳ phức tạp. Ví dụ như màng có * phức hợp enzym. Việc lắp ráp các cấu trúc như vậy được thực hiện, như dữ liệu của các nghiên cứu khác cho thấy, bởi một hệ thống lớn gồm nhiều thành phần protein.Sự tham gia của nhiều protein trong công việc này dường như chỉ là gián tiếp - chúng chỉ tham gia vào quá trình tạo ra cấu trúc, nhưng không được bao gồm trong thành phần của nó. Người ta cho rằng có các enzym cụ thể trong số các protein phụ này.

Mặt khác, có những cấu trúc sinh học có cấu trúc tương đối đơn giản. Ví dụ, các cấu trúc dạng sợi khác được xây dựng từ các phân tử protein chỉ có một loại.

Trong một số trường hợp, trong các phòng thí nghiệm có thể phân hủy các cấu trúc sinh học đơn giản thành các phần tử riêng lẻ của chúng - protein và các phân tử khác. Trong điều kiện môi trường thích hợp, các nguyên tố này lại tự kết hợp với nhau theo đúng trình tự và tạo lại cấu trúc ban đầu. Quá trình tái tạo này thường được gọi là quá trình tự lắp ráp. Một số nhóm nghiên cứu ở nước ngoài và trong nước đang nghiên cứu cơ chế của nó. Một trong những nhóm như vậy là Phòng thí nghiệm Cấu trúc và Chức năng của Protein của Viện Hóa sinh, nơi nghiên cứu sự tự lắp ráp của các sợi fibrin.
Fibrin là một protein dạng sợi xuất hiện trong máu khi nó đông lại. Sự hình thành một mạng lưới liên tục các sợi của nó biến máu lỏng thành một khối keo đông đặc. Đó là nhờ hiện tượng này mà máu ngừng chảy sau khi vết thương - máu trên bề mặt bị tổn thương của cơ thể đông lại.

Trong điều kiện thuận lợi cho cơ thể trong máu lưu thông qua các mạch còn nguyên vẹn, có một tiền chất hòa tan của fibrin - đó là fibrinogen protein. Khi mạch máu bị tổn thương, một hệ thống phức tạp đặc biệt của protein bắt đầu sản xuất enzyme thrombin, enzyme này phân cắt bốn phần tử nhỏ gọi là peptide fibrin từ một phân tử fibrinogen lớn. Sau khi mất chúng, fibrinogen biến thành fibrin-protein, sự trùng hợp (kết nối với nhau) của các phân tử tạo thành sợi.

Các phân tử fibrin đơn phân trùng hợp với đặc tính trật tự nghiêm ngặt của tất cả các quá trình tự lắp ráp.

Các nghiên cứu thực nghiệm về quy trình tự lắp ráp yêu cầu các giải pháp
các phân tử protein đơn phân tương ứng. Nguồn của chúng hầu như luôn luôn là các cấu trúc siêu phân tử tự nhiên, trong đó các monome ít nhiều được "gắn kết" chắc chắn. Sự phức tạp và khó khăn của việc thu được các giải pháp đơn phân ban đầu từ các cấu trúc này là việc "tháo dỡ" không chính xác có thể làm hỏng các phân tử protein mỏng manh.

Do đó, vấn đề đầu tiên đặt ra trước khi các nhà khoa học bắt tay vào nghiên cứu quá trình tự lắp ráp chính xác là việc “tháo dỡ” các cấu trúc sinh học. Trong mỗi trường hợp riêng lẻ, người ta phải tìm kiếm các phương pháp tác động cụ thể cho từng cấu trúc, phương pháp này sẽ phá vỡ hiệu quả các liên kết giữa các monome cấu thành của nó và không gây ra bất kỳ tổn hại nào cho chính các monome đó. Đối với fibrin, người ta đã không thể tìm ra cách phân hủy hoàn toàn các sợi polyme của nó trong một thời gian dài. Các giải pháp của urê ban đầu được đề xuất cho mục đích này, và sau đó là natri bromua, không hiệu quả. Chỉ vào năm 1965, một nhân viên của phòng thí nghiệm của chúng tôi, TV Varetskaya, đã phát triển một phương pháp đáp ứng hoàn toàn tất cả các yêu cầu, dựa trên việc sử dụng các dung dịch axit axetic loãng ở nhiệt độ gần 0 ° C. Các phân tử fibrin đơn phân thu được theo cách này luôn luôn có các thuộc tính giống nhau, được tái tạo từ thử nghiệm này sang kinh nghiệm khác. Các phương pháp phân hủy fibrin trước đây trong dung dịch urê hoặc natri bromua không cho tính chất ổn định như vậy: các mẫu protein đơn phân khác nhau thu được với sự trợ giúp của chúng sẽ khác nhau, ví dụ, bởi tốc độ trùng hợp khác nhau.

Điều thú vị là khi một protein khác, protein cấu trúc của ti thể, thu được ở trạng thái hòa tan, thì kết quả tốt nhất (theo kết luận của các nhà khoa học Mỹ nghiên cứu sự tự lắp ráp của các cấu trúc này) cũng cho dung dịch axit axetic loãng đã nguội.

Các quá trình liên quan đến quá trình tự lắp ráp các cấu trúc được nghiên cứu theo nhiều cách khác nhau.Một trong những cách này là nghiên cứu một cách có hệ thống các kết quả ảnh hưởng đến quá trình của quá trình của một số chất.

Ví dụ, có thể gây ra sự chậm trễ trong quá trình trùng hợp fibrin nếu dung dịch monome ban đầu tiếp xúc với dung dịch nước của các muối vô cơ, cụ thể là natri clorua. Trong giới hạn của nồng độ muối thấp - lên đến 2-3% - sự trùng hợp càng chậm thì dung dịch càng "mạnh".

Thực tế này cung cấp thông tin gì?

Biết rằng các muối trong dung dịch nước tồn tại ở dạng ion mang điện dương và điện tích âm. Hiệu suất tĩnh điện của các ion muối thường được ước tính bằng một đại lượng đặc biệt - cường độ ion, có tính đến nồng độ của dung dịch và độ lớn điện tích của các ion của nó. Bản chất hóa học của các ion muối riêng lẻ không liên quan trong trường hợp này. Độ trễ của phản ứng trùng hợp chủ yếu được xác định bởi cường độ ion của dung dịch muối được thêm vào dung dịch protein đơn phân. Điều này cho thấy rằng hiệu ứng chủ yếu là tĩnh điện trong tự nhiên. Rõ ràng là các ion muối sàng lọc ("dập tắt") các điện tích của các phân tử fibrin đơn chất - một trường hợp chỉ ra rằng các điện tích của chúng có liên quan đến cơ chế kết nối có chọn lọc của các phân tử protein. Trong điều kiện bình thường - trong trường hợp không có sự can thiệp của các ion muối tĩnh điện - các nhóm ion tích điện dương và âm, bổ sung cho nhau nằm ở các tâm cụ thể, nên hút các phân tử vào nhau.

Các nghiên cứu chi tiết hơn được thực hiện trong phòng thí nghiệm của chúng tôi bởi EV Lugovskii đã chỉ ra rằng, cùng với tác dụng sàng lọc chung của cường độ ion, còn có một tác động khác của muối, phụ thuộc mạnh mẽ vào bản chất hóa học, tính riêng lẻ của các ion và được xác định bởi khả năng của chúng gắn vào một protein. Rõ ràng, việc gắn một ion vào một trung tâm cụ thể dẫn đến một sự xáo trộn bổ sung trong công việc của nó.

E.V. Lugovskii đã nghiên cứu ảnh hưởng của nồng độ muối cao hơn đến quá trình trùng hợp. Hóa ra là một số muối làm chậm quá trình, trong khi những muối khác thì ngược lại, đẩy nhanh quá trình trùng hợp. Vì vậy, ví dụ, hai muối liên quan, natri clorua và bromua, hành động trái ngược nhau: thứ nhất tăng tốc và thứ hai làm chậm quá trình. Giống như bromua, nhưng thậm chí còn mạnh hơn, natri iodua hoạt động, giống như clorua, với các độ mạnh khác nhau - đôi khi mạnh hơn, sau đó yếu hơn - sulfat, photphat và một số muối khác hoạt động.

Hóa ra là nhờ sức mạnh của hiệu ứng tăng tốc độ trùng hợp của fibrin, các muối được sắp xếp thành một hàng trùng với hàng đã được thiết lập từ lâu và nổi tiếng về khả năng "tạo muối" (kết tủa) của protein trong các dung dịch có hàm lượng nồng độ muối. Tuy nhiên, trong các thí nghiệm với quá trình trùng hợp fibrin, quá trình muối hóa thực sự vẫn chưa xảy ra, vì quá trình này được nghiên cứu ở nồng độ muối vẫn không đạt được quá trình muối hóa. Ngoài ra, trong quá trình ướp muối, các protein được kết tủa dưới dạng một khối không định hình, và trong trường hợp được mô tả, các sợi fibrin bình thường được hình thành - chúng có thể được nhìn thấy bằng kính hiển vi tương phản pha.

Nhiều nghiên cứu đã phát hiện ra rằng xu hướng muối mặn của một protein được tăng cường bởi sự hiện diện trong các phân tử của nó các nhóm không phân cực gần bề mặt của nó và tiếp xúc với môi trường. Càng nhiều nhóm như vậy, nồng độ của dung dịch muối càng giảm, đủ để muối ra khỏi protein.

Những vị trí nổi tiếng này có thể được sử dụng để giải thích kết quả thí nghiệm của chúng tôi, trong đó, chắc chắn, hiệu ứng tạo muối được biểu hiện, cho thấy rằng một phân tử fibrin đơn phân nên chứa một số lượng lớn các nhóm không phân cực trên bề mặt của nó. Nhưng chúng ta không có muối thực sự. Hiệu ứng tạo muối chỉ được biểu hiện trong việc tăng tốc quá trình trùng hợp cụ thể. Điều này chỉ có thể được giải thích bởi thực tế là các nhóm không phân cực là các thành phần bổ sung cho một trung tâm cụ thể của phân tử protein.

Như vậy, các nghiên cứu về ảnh hưởng của dung dịch muối đối với quá trình trùng hợp fibrin cho thấy cả tương tác tĩnh điện và tương tác “kỵ nước” giữa các nhóm không phân cực đều tham gia vào quá trình tự tập hợp fibrin. Dữ liệu của các nghiên cứu khác chỉ ra rằng loại tương tác thứ ba giữa các phân tử protein cũng có liên quan - liên kết hydro.

Bây giờ chúng ta hãy chuyển sang fibrinogen, tiền thân của fibrin. Các phân tử của nó cũng có khả năng trùng hợp để tạo thành các sợi giống như fibrin. Do đó, các đơn phân fibrinogen cũng có các trung tâm đặc trưng. Tuy nhiên, quá trình trùng hợp của chúng đòi hỏi các điều kiện đặc biệt và đặc biệt là độ ion cao của dung dịch. Nếu việc che chắn các điện tích làm chậm quá trình trùng hợp fibrin, thì ngược lại, nó là điều kiện tiên quyết để kết hợp các monome fibrinogen trong chuỗi. Nhưng theo đó, vị trí của các điện tích ở một trung tâm cụ thể của phân tử fibrinogen là không thuận lợi cho quá trình trùng hợp và nó chỉ được thực hiện thông qua sự tương tác của những nhóm hóa học không có điện tích.

Các peptit fibrin, với sự phân cắt mà phân tử fibrinogen trở thành phân tử fibrin đơn phân, mang điện tích âm. Rõ ràng, việc loại bỏ chúng là yếu tố làm thay đổi hệ thống điện tích ở một trung tâm cụ thể và tạo ra tính bổ sung.

Điều thú vị là một trong những dạng chảy máu, một bệnh di truyền nghiêm trọng, gây ra bởi sự thay đổi đột biến trong fibrinogen, trong đó protein này mất điện tích dương gần các điểm phân cắt của peptide fibrin. Loại thứ hai, như trong trường hợp bình thường, bị phân cắt, nhưng thrombin không còn gây ra sự hoạt hóa fibrinogen nữa, (Như sơ đồ cho thấy, sự hoạt hóa bao gồm thực tế là điện tích dương gần đó của một trung tâm cụ thể được giải phóng khỏi tác dụng trung hòa của fibrin peptide . Nếu không có điện tích như vậy, thì sự phân cắt của peptit fibrin trở nên vô nghĩa: sự hoạt hóa không xảy ra.)

Một số đoạn fibrinogen hoặc fibrin được đặc trưng bởi các trung tâm cụ thể bị lỗi, tuy nhiên, các trung tâm này có khả năng tương tác chọn lọc với fibrin đơn phân. Những mảnh như vậy có thể thu được bằng cách phân hủy các protein này bởi các enzym. Trong các thí nghiệm với chúng, có thể dễ dàng quan sát thấy các mảnh hoạt động, tương tác với fibrin, phá vỡ sự lắp ráp của các sợi như thế nào. Đó chính xác là những thí nghiệm như vậy - sản xuất và nghiên cứu các mảnh hoạt động - mà phòng thí nghiệm của chúng tôi hiện đang tham gia. Người ta hy vọng rằng bằng cách nghiên cứu cấu trúc và các phản ứng chọn lọc của các mảnh này, chúng ta sẽ hiểu rõ hơn về cách bản thân các protein được xây dựng và hoạt động.

Sự bổ sung của các nhóm ion, đóng một vai trò thiết yếu như vậy trong quá trình tự lắp ráp fibrin, rõ ràng, cũng quan trọng trong quá trình tự lắp ráp các cấu trúc sinh học khác. Tỷ trọng năng lượng của liên kết tĩnh điện trong tổng năng lượng tương tác của các phân tử liên kết có lẽ không lớn. Quan trọng hơn đối với sự liên kết của các phân tử là các liên kết "kỵ nước". Nhưng các nhóm ion có thể tăng tốc độ tự lắp ráp. Các điện tích tĩnh điện có thể tương tác trong một khoảng cách tương đối dài. Và chính hành động tầm xa của họ giúp họ có thể "thăm dò" môi trường, nhận ra đối tác mong muốn và liên hệ với anh ta một cách có định hướng.
Sơ đồ hoàn chỉnh của sự hình thành fibrin, bắt đầu bằng fibrinogen, bao gồm enzym thrombin, được đặc trưng bởi tính chọn lọc tốt đến kinh ngạc. Trong các điều kiện đặc trưng của hoạt động của nó, nó hoàn toàn không ảnh hưởng đến nhiều protein "ngoại lai". Nó chỉ hoạt động trên fibrinogen, và nó chỉ thực hiện một chức năng rất cụ thể: nó tách các peptit fibrin khỏi nó. Công việc này của thrombin là cần thiết và đủ để hình thành fibrin đơn phân.

Điều này cho thấy rằng khi tập hợp các cấu trúc rất phức tạp, diễn ra trong nhiều giai đoạn, các enzym cụ thể, như thrombin, cũng phải hoạt động.Có thể dễ dàng hình dung chuỗi phản ứng sau: một protein tiền thân, chẳng hạn, để tham gia vào hai phản ứng lắp ráp, được kích hoạt bởi enzyme thứ nhất và kết hợp với một đối tác cụ thể; điều này làm cho nó có sẵn cho enzym thứ hai và sự gắn kết cụ thể sau đó của đối tác thứ hai. Có thể đây chính xác là cơ chế tổ chức các cấu trúc sinh học đó, tính phức tạp của nó loại trừ khả năng tự lắp ráp trực tiếp.

Ở các giai đoạn trung gian của quá trình lắp ráp các cấu trúc phức tạp, các enzym không chỉ có thể là công cụ để hoạt hóa. Hành động của chúng có thể làm thay đổi các đặc tính chung của protein. Ví dụ, một loại protein nhất định, đã được “nhúng” vào cấu trúc, có thể trở thành một phần không hòa tan của nó, đã mất đi một phần đáng kể các thành phần ưa nước của nó do các enzym. Tất nhiên, một sơ đồ như vậy không loại trừ những sơ đồ khác, ngụ ý khả năng tồn tại của các protein mang cung cấp các protein không hòa tan đến vị trí lắp ráp.

Kết luận, cần lưu ý rằng việc nghiên cứu các quá trình lắp ráp của các cấu trúc sinh học siêu phân tử là một lĩnh vực có rất nhiều câu hỏi không rõ ràng và phức tạp. Do đó, ở giai đoạn phát triển này, thông tin về các quá trình xảy ra trong các hệ thống tương đối đơn giản như hệ thống hình thành các sợi fibrin là đặc biệt thú vị và hữu ích.

V. Belitser

Các ấn phẩm tương tự

Xung thần kinh và RNA

Sự ra đời của sinh học phân tử

Làm thế nào để "xây dựng" một phân tử?